La BIOQUÍMICA es el estudio de las moléculas y las reacciones químicas de la vida.
Encontramos macromoléculas importantes:
- Proteínas
- polisacáridos
- ácidos nucleicos
- lípidos y membranas.
¿Sabes como se le llama al conjunto de todas las reacciones químicas que se producen en el interior de las células de un organismo? le llamamos METABOLISMO. Este se divide en anabolismo y catabolismo.
LAS RUTAS METABÓLICAS
En su mayoría, las reacciones metabólicas están catalizadas por
enzimas, por tanto el estudio del metabolismo no solo abarca:
- Reacciones
- Productos intermedios
- Productos finales
- Características de las enzimas relevantes
- EL AGUA
Las propiedades
químicas del agua se relacionan también con las funciones de las macromoléculas,
de las células y de los organismos completos. Dichas interacciones son importantes en
la estabilidad estructural de las macromoléculas y de las células.
En un puente de hidrógeno entre dos moléculas de agua, el átomo de hidrógeno
permanece enlazado covalentemente a su átomo de oxígeno que es el donador de
hidrógeno. Al mismo tiempo, está unido a otro átomo de oxígeno, llamado aceptor
de hidrógeno. De hecho, el átomo de hidrógeno está compartido (en forma desigual)
entre los dos átomos de oxígeno. La distancia del átomo de hidrógeno al átomo de oxígeno
aceptor tiene más o menos una longitud del doble que la del enlace covalente.
EL AGUA ES UN SOLVENTE POR EXCELENCIA
Las propiedades físicas del agua se combinan para hacerla un excelente solvente. Ya se estudió que las moléculas de agua son polares; esta propiedad ejerce consecuencias importantes, como se verá después. Además, el agua posee una viscosidad intrínseca que no impide mucho el movimiento de las moléculas disueltas en ella.El pH se define como el logaritmo negativo de la concentración
de H :
(pH = -log[H ] = log 1/ [H ].
- LOS AMINOÁCIDOS Y LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
Es el pH al cual la concentración de la forma ácida (donador de protones) es exactamenteigual a la concentración de su base conjugada (aceptor de protones).
La secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura
primaria de una proteína. A los niveles más altos de estructura se les llaman estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria.
El enlace que se forma entre los aminoácidos es un enlace de amida y se llama enlace
peptídico, o enlace de péptido.
- PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL Y FUNCIÓN
Una conformación es un ordenamiento
espacial de átomos que depende de la rotación de uno o varios enlaces. La
conformación de una molécula, como la de una proteína, puede cambiar sin que los enlaces
covalentes se rompan, mientras que las diversas configuraciones de una molécula
sólo se pueden cambiar si se rompen y vuelven a unir enlaces covalentes.
NIVELES:
la estructura primaria
describe la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína. Recuérdese que
las secuencias de aminoácidos siempre se escriben desde el amino terminal (N-terminal)
hasta el carboxilo terminal C- (C-terminal). La estructura tridimensional de una proteína
se describe con tres niveles adicionales: estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Las fuerzas que mantienen, o estabilizan, estos tres niveles son no
covalentes, de manera primordial. La estructura secundaria se refiere a las regularidades
en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos
de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido.
EXISTEN LÁMINAS alfa y beta
La estructura terciaria
describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada. Muchos polipéptidos
plegados consisten en varias unidades distintas unidas por un tramo corto de residuos de
aminoácidos, como se ve en la figura 4.1c; a dichas unidades se les conoce como dominios.
Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales
de aminoácidos en regiones no vecinas de la cadena polipeptídica. La formación de la
estructura terciaria acerca partes lejanas de las estructuras primaria y secundaria. Algunas
proteínas poseen estructura cuaternaria, que implica la asociación de dos o más
cadenas polipeptídica en una multisubunidad, o proteína oligomérica u oligómera.
Existen unas enzimas específicas, llamadas isomerasas de peptidilprolilo cis/trans,
que pueden catalizar la interconversión de conformaciones cis y trans en residuos de
prolina, con desestabilización momentánea de la estructura del híbrido de resonancia
del enlace peptídico y permitiendo la rotación.
